O que causa o desprendimento da ponte cruzada após uma alimentação elétrica?
O esquema envolve interações múltiplas, fracas e cooperativas entre os dois conjuntos de Ca 2+ locais de ligação na troponina e entre esses locais e a actina, troponina T e troponina I. No músculo relaxado, a miosina não consegue se ligar à actina devido às fortes interações inibitórias da troponina e da tropomiosina no filamento fino. Essas interações inibitórias são aliviadas quando o Ca 2+ liga-se ao sítio regulador da troponina, levando a uma mudança conformacional no complexo troponina-tropomiosina. Este movimento permite que a miosina se ligue à actina e forme as pontes cruzadas responsáveis pela geração de força.
O número de pontes cruzadas formadas depende do Ca 2+ concentração e o grau de ligação cooperativa de Ca 2+ à troponina. Com baixo Ca 2+ concentrações, o número de pontes cruzadas formadas é limitado pela disponibilidade de Ca 2+ locais de ligação à troponina. Como o Ca 2+ a concentração aumenta, mais Ca 2+ os íons se ligam à troponina e o número de pontes cruzadas formadas aumenta. No entanto, em altos níveis de Ca 2+ concentrações, a ligação cooperativa de Ca 2+ à troponina diminui e o número de pontes cruzadas formadas também diminui.
A diminuição no número de pontes cruzadas formadas em altos níveis de Ca 2+ concentrações se deve ao fato de que a ligação cooperativa de Ca 2+ à troponina leva a uma mudança conformacional no complexo troponina-tropomiosina que resulta em uma diminuição da afinidade da miosina pela actina. Acredita-se que essa diminuição da afinidade se deva ao fato de que a mudança conformacional no complexo troponina-tropomiosina move a fita da tropomiosina para mais perto do filamento de actina, o que dificulta estericamente a ligação da miosina à actina.
Assim, a relação entre força e Ca 2+ a sensibilidade no músculo esquelético é complexa, determinada pela ligação cooperativa do Ca 2+ à troponina e às subsequentes alterações conformacionais no complexo troponina-tropomiosina.
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